Фермент, характерный для мышечной ткани. Катализирует обратимый перенос фосфорильного остатка с АТФ на креатин и с креатинфосфата на АДФ. Содержится преимущественно в скелетной мускулатуре, миокарде, а также в гладких мышцах и головном мозге.
Креатинкиназа обеспечивает потребность в большом количестве энергии в короткие интервалы времени, например, обеспечивая энергией мышечные сокращения.

Исследование уровня креатинкиназы в сыворотке крови используют для выявления повреждений мышечной ткани, в том числе сердечной мышцы (в диагностике инфаркта миокарда в настоящее время чаще заменяется более специфичным тестом, см. Тропонин-I).
Активность КФК ингибируется тироксином. У детей активность креатинкиназы выше, чем у взрослых, что связано с интенсивным ростом и участием в этом процессе тканей, богатых этим ферментом – мышечной и нервной. У женщин активность КК несколько ниже, чем у мужчин. При повреждении клеток происходит высвобождение КК и поступление ее в кровь.
Определение креатинкиназы и ее изоферментов используется в диагностике и мониторинге инфаркта миокарда и миопатий. Увеличение активности КК может быть обнаружено через 4 часа после инфаркта, максимум достигается через 12-24 часа, снижение уровня происходит через 3-4 дня.

Взятие крови предпочтительно проводить утром натощак, после 8-14 часов ночного периода голодания (воду пить можно), допустимо днем через 4 часа после легкого приема пищи. Накануне исследования необходимо исключить повышенные психоэмоциональные и физические нагрузки (спортивные тренировки), приём алкоголя.